На активниот центар на ензимот: структура, својства. Кој го открил на активниот центар на ензимот? Она што се нарекува на активниот центар на ензимот?

Сите сме слушнале за ензимите, но тоа е малку веројатно дека секој од нас темелно се знае точно како се уредува овие супстанции, и зошто тие се потребни. Оваа статија ќе ви помогне да се разбере структурата и функциите на ензими (ензими) воопшто и нивно активно центри, а особено.

истражување историја

Во 1833 година, францускиот хемичар Anselme Payen се идентификуваат и да се опишат карактеристиките на ензимот амилаза.

Неколку години подоцна, Луј Пастер, проучување на конверзија на шеќери во алкохол вклучуваат квасец, посочи дека овој процес се должи на хемикалии кои го сочинуваат квасец.

На крајот на психолог XIX век вили Kyune прв го измисли терминот "ензими".

Германски Едуард Бихнер во 1897 година идентификувани и опишани zymase - ензимски комплекс, кој го катализира конверзијата на сахароза во реакција етанол. Во природата zymase во големо количество на квасец.

Не е познато кога и кој ја отвори активниот центар на ензимот. Ова откритие е заслужен добитник на Нобеловата награда хемичар Edaurdu Бихнер, американски биолог Џејмс Самнер и други познати научници кои работеа на студијата на ензимската катализа.

Општи информации за ензими

Потсетиме дека ензими - супстанции на протеини природата, кои вршат функции во живите организми катализатори на хемиски реакции. Ензимот има делови кои не се директно да учествува во неа, протокот на реакцијата обезбедува активен центар на ензимот.

Еве некои од својствата на ензими:

1) ефикасност. А мала количина на катализатор доволно за да се забрза хемиска реакција во 10 ⁶ пати.

2) специфичност. Еден ензим не е универзален катализатор на било каква реакција во клетката. За ензим изрази специфичноста на акција: секој ензим катализира само една или неколку слични реакции со супстрати (храна реактант), но други хемиски реагенси за иста природа, ензим може да се бескорисни. Интеракција со соодветни подлоги и понатамошно забрзување на реакцијата обезбедува активен центар на ензимот.

3) Отстрани активност. ензимската активност во ќелијата постојано се менува од ниски до високи.

4) Концентрација на одредени ензими во ќелијата не е постојана и може да се разликуваат во зависност од надворешните услови. Такви ензими во биологијата наречен рамноза.

класификација на ензими

Во својата структура, ензими може да се подели на едноставни и сложени. Едноставна се состои исклучиво од амино киселински остатоци, се сложени не-протеински група на супстанции. Комплекс наречен коензими.

Според видот на ензимот катализирана реакција се поделени на:

1) оксидоредуктази (катализира редокс реакции).

2) трансверазите (префрлен во одделни групи на атоми).

3) Lyases (соединува хемиски врски).

4) липаза (форма врска во реакциите се должи на енергија на ATP).

5) Isomerases (uchuvstvuyut реакции интерконверзија на изомери).

6) хидролаза (катализира хемиски реакции од страна на дигестија со обврзници).

Структура ензим

Ензим - комплекс три-димензионална структура, која е главно составен од амино киселински остатоци. Исто така, постои простетична група - компонента на не-протеински природа, поврзани со амино киселинските резидуи.

Ензими - главно глобуларни протеини кои можат да се комбинираат во комплексни системи. Како и другите протеински материи, ензими се денатуриран, со зголемување на температурата или од страна на изложеност на некои хемикалии. Во денатурација варира ензим терциерна структура и на тој начин својства на активните центарот на ензими. Како резултат на тоа, ензимската активност се намалува драстично.

Катализирана подлогата е обично многу помал отколку самата ензим. Најлесен ензим се состои од шеесет амино киселински остатоци, и неговиот активен центар - само две.

Постојат ензимите каталитички сајт амино киселини, кои не се претставени, и органски протетски група, или (почесто) неорганско потекло - кофактор.

Концептот на активниот центар

Само мал дел од ензими кои се директно вклучени во хемиски реакции. Овој дел од ензимот наречен активниот центар. На активниот центар на ензимот - липид, неколку остатоци на амино киселина или протетски група, која се врзува за подлогата и го катализира реакцијата. амино киселинските резидуи на активната сајт може да припаѓаат на било која амино киселини - поларна, неполарни, наполнета, ароматични празен.

активен ензим центар (оваа липиди, амино киселини и други супстанции кои можат да реагираат со реагенси) - најважниот дел на ензимот, без овие супстанции ќе бидат бескорисни.

Типично, молекулот на ензим има само една активна сајт, врзување со еден или повеќе слични реагенси. амино киселинските резидуи на активната центар формирана водород, хидрофобна или ковалентни врски, формирајќи еден ензим-супстрат комплекс.

Во структурата на активните центар

Активниот центар на ензимот, едноставни и сложени е џебот или слот. Оваа структура на активниот центар на ензимот мора да одговара геометриски и електростатски подлогата, бидејќи промената на високото структура на ензимот може да ја смени активната сајт.

Врзување и каталитички центар - области на активната центар на ензимот. Очигледно, врзувачкото место "проверки" супстрат компатибилност, и е поврзан со него, и каталитички центар се директно вклучени во реакцијата.

Врзувањето на активните центарот на подлогата

Со цел да се објасни како, беа предложени на активниот центар на ензимот поврзан со одредена реагенс неколку теории. Од најпопуларните од нив - теорија Фишер, тоа е теоријата на "клуч". Фишер смета дека постои ензим совршено прилагоден за секој супстрат во неговите физички и хемиски својства. По формирањето на какви било измени не се случи ензим-супстрат комплекс.

Уште еден американски научник - Даниел Koshland - додаде Фишер претпоставка на теоријата дека активниот центар на ензимот може да се промени нивната структура се додека не се вклопува одредена подлога.

Кинетиката на ензимски реакции

Карактеристики ензимска реакција студира биохемија приватниот сектор - ензим кинетика. Оваа особено науката студии на реакциите со различни концентрации на ензими и супстрати, зависноста на брзината на реакцијата на температурата во внатрешноста на клетката и на својствата на активниот центар на ензимот во зависност од физичките и хемиските параметри на медиумот.

Ензим кинетика работи концепти како што се брзината на хемиската реакција, енергијата на активација, активирање бариера, молекуларна активност, одделна дејност и други. Сметаат дека некои од овие концепти.

Дека постои биолошка реакција, реагенси за префрлање на некои енергија. Оваа енергија се нарекува активирање енергија.

Додавање на ензимот да реактанти за да се намали на активирање енергија. Некои супстанции реагираат без учество на ензимите, бидејќи енергијата на активација е премногу висока. рамнотежа реакција не се префрли со додавање на ензимот.

брзината на хемиската реакција - износот на производот реакција се појави или исчезнаа во единица време.

Зависност на брзината реакција на концентрација супстрат бездимензионални физички количество карактеризира - Михаелис константа.

Молекуларна активност - бројот на подлогата молекули кои се претвораат во еден молекул на ензимот по единица време.