Каталаза ензим: основни карактеристики

Каталаза е ензим кој се наоѓа во речиси сите живи организми. Неговата главна функција е да ја катализира реакцијата на распаѓање на хидроген пероксид на супстанции кои се безопасни за телото. Каталазата е од голема важност за виталната активност на клетките, бидејќи ги штити од уништување со активни форми на кислород.

Општи информации

Ензимската каталаза се однесува на оксидоредуктази - огромна класа на ензими кои го катализираат трансферот на електрони од молекулата на редуктор (донор) до оксидирачката молекула (акцептор).

Оптималната pH вредност за каталаза во човечкото тело е околу 7, сепак, стапката на реакција не се менува значително со вредностите на водород од 6,8 до 7,5. Оптималната pH вредност за другите каталази се движи од 4 до 11, во зависност од видот на организмот. Оптималната температура, исто така, се разликува, за лице е околу 37 ^° C.

Каталаза е еден од најбрзите ензими. Само една молекула може да конвертира милиони молекули на водород пероксид во вода и кислород во секунда. Од аспект на ензимологијата, ова значи дека каталазниот ензим се карактеризира со голем број на револуции.

Структура на ензимот

Каталаза е тетрамер од четири полипептидни синџири, од кои секоја има должина од повеќе од 500 амино киселини. Ензимот има четири групи порфири хема, поради што и реагира со активните форми на кислород. Оксидираниот хем е протетичка група каталаза.

Историја на откритието

Каталазата не била позната до 1818 година, додека Луис Жак Тенер, хемичар кој открил водороден пероксид во живи клетки, не сугерирал дека неговото уништување се должи на дејството на претходно непозната биолошка супстанција.

Во 1900 германскиот хемичар Оскар Лев прв го воведе терминот "каталаза" за назначување мистериозна супстанција која ги распаѓа пероксидите. Тој можеше да одговори на прашањето, каде што е содржана ензимската каталаза. Како резултат на бројни експерименти, Оскар Лев покажа дека овој ензим е типичен за речиси сите животни и растителни организми. Во жива клетка, како и многу други ензими, каталазата е содржана во пероксизомите.

Во 1937, каталазата од говедско црниот дроб беше кристализирана за првпат. Во 1938 година, молекуларната маса на ензимот била определена да биде 250 kDa. Во 1981 година, научниците добија слика за тродимензионалната структура на говеда каталаза.

Катализа на хидроген пероксид

И покрај фактот дека водород пероксид е производ на многу нормални метаболички процеси, тоа не е безопасно за телото.

За да се спречи уништувањето на клетките и ткивата, хидроген пероксид мора брзо да се претвори во друга, помалку опасна материја за телото. Со оваа задача управува каталазниот ензим - ја разложува молекулата на пероксид до две молекули на вода и молекула на кислород.

Реакцијата на распаѓање на водород пероксид во живи ткива:

2 H ₂ O ₂ → 2 H ₂ O + O ₂

Молекуларниот механизам на раскинување на водород пероксид од ензимската каталаза сè уште не е точно проучен. Се претпоставува дека реакцијата се одвива во две фази - во првата фаза, железото во протетската група каталаза се врзува за кислородниот атом на пероксид, додека една молекула на вода се ослободува. Во втората фаза, оксидираниот хеме реагира со друга молекула на водороден пероксид, што резултира со формирање на друга молекула на вода и една молекула на кислород.

Поради ова дејство на ензимската каталаза на хидроген пероксид, присуството на оваа активна супстанција во ткивните примероци е лесно да се одреди. За да го направите ова, само додадете мала количина на водород пероксид на тест примерокот и набљудувајте ја реакцијата. Присуството на ензим е индицирано со формирање на кислородни меури. Оваа реакција е добра бидејќи не бара посебна опрема или алати - може да се забележи со голо око.

Вреди да се напомене дека јон на било кој хеви метал може да дејствува како неконкурентен инхибитор на каталаза. Покрај тоа, сите познати цијаниди се однесуваат како конкурентен инхибитор на каталаза, ако има многу водороден пероксид во ткивата. Арсенатите играат улога на активатори.

Апликација

Деградирачкиот ефект на ензимската каталаза врз хидроген пероксид најде примена во прехранбената индустрија - овој ензим се отстранува од млеко H ₂ O _{2 се} додека не се готви сирењето. Друга апликација е специјално пакување на храна, која ги штити производите од оксидација. Каталаза исто така се користи во текстилната индустрија за отстранување на водородниот пероксид од ткивата.

Се користи во мали количини во хигиената на контактните леќи. Некои средства за дезинфекција имаат хидроген пероксид во составот, а каталазата се користи за да се подели оваа компонента пред повторното користење на леќите.

Активност

Активноста на каталазниот ензим зависи од возраста на организмот. Кај младите ткива, активноста на ензимот е многу повисока отколку кај старите. Со возраста, и кај луѓето и кај животните, активноста на каталазата постепено се намалува како резултат на стареење на органи и ткива.

Според една неодамнешна студија, намалување на активноста на каталаза е една од можните причини за губење на косата. Водород пероксид постојано се формира во човечкото тело, но не штети - каталазата брзо се разложува. Но, ако нивото на овој ензим е намалено, очигледно е дека не е целиот водород пероксид катализиран од ензимот. Така, таа ја разубавува косата одвнатре, растворајќи природни бои. Ова неочекувано откритие сега се тестира од страна на истражувачите, и, можеби, ќе игра улога во развојот на лекови кои го суспендираат косата.